|
||
|
Dernière mise à jour le 26 janvier 2005
Les toxines RTX
Les toxines RTX (repeats in the structural toxin) doivent leur nom au fait qu'elles présentent des séquences répétées, riches en glycine et constituées de 9 acides aminés : Glycine - Glycine - X - Glycine - X - Acide aspartique - X - Leucine ou Isoleucine ou Valine ou Tryptophane ou Tyrosine ou Phénylalanine - X (X = un acide aminé quelconque). Elles agissent en s’insérant dans les membranes et en formant des pores dont la taille est estimée à 2 nm.
Des protéines de la famille RTX sont produites par plusieurs espèces bactériennes : Actinobacillus actinomycetemcomitans (leucotoxine), ¤ Actinobacillus equuli, ¤ Actinobacillus lignieresii, ¤ Actinobacillus pleuropneumoniae (toxines Apx), ¤ Actinobacillus rossii, ¤ Actinobacillus suis (leucotoxine), ¤ Bibersteinia trehalosi (leucotoxine), Bordetella pertussis (adénylate cyclase hémolysine), Erwinia chrysanthemi (métalloprotéase), Escherichia coli (hémolysine alpha, hémolysine des pathovars entéro-hémorragiques, exotoxine des pathovars entéro-aggrégatifs), ¤ Mannheimia haemolytica (leucotoxine), ¤ Mannheimia varigena, Moraxella bovis (hémolysine), ¤ Morganella morganii (hémolysine), ¤ Pasteurella aerognes, ¤ Proteus vulgaris, ¤ Proteus penneri, Pseudomonas aeruginosa (protéase alcaline), Pseudomonas fluorescens (lipase), ¤ Serratia marcescens (métalloprotéase et lipase), ¤ Vibrio vulnificus ... et, souvent, il existe une corrélation entre la synthèse de ces protéines et la pathogénicité des bactéries.
De l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale, les toxines RTX sont constituées de 4 domaines :
. Un domaine hydrophobe qui joue un rôle dans la formation des pores membranaires.
Typiquement, les opérons codant pour les toxines RTX sont constitués de 4 gènes généralement contigus dans l’ordre C A B D. Le gène A code pour une prototoxine, le gène C code pour un activateur transformant la prototoxine en toxine active, les gènes B et D codent pour des protéines associées à la membrane et permettant l’excrétion de la toxine. Les protéines codées par les gènes B et D d’un opéron sont capables d’assurer l’excrétion de la prototoxine codée par un autre opéron par contre, le produit du gène C n’est pas interchangeable.
Orientation bibliographique
FREY (J.) et KUHNERT (P.) : RTX toxins in Pasteurellaceae. Int. J. Med. Microbiol., 2002, 292, 149-158. LALLY (E.T.), HILL (R.B.), KIEBA (I.R.) et KOROSTOFF (J.) : The interaction between RTX toxins and target cells. Trends Microbiol., 1999, 7, 356-361.
AVIS JURIDIQUE IMPORTANT : Les informations qui figurent sur ce site sont soumises à une clause de non responsabilité et sont protégées par un copyright. |
||